Химическая организация клеток: неорганические и органические вещества и их роль в жизнедеятельности клетки

Неорганические вещества клетки и их роль. Химические элементы и их роль в клетке

Из известных ныне около 110 химических элементов в состав клетки входит около 60. В соответствии с их количественным содержанием они делятся на три группы.

Таблица 7 – Группы химических элементов клетки

Макроэлементы Микроэлементы Ультрамикроэлементы
Количество определяется десятками процентов Количество определяется десятыми и сотыми долями процента Количество определяется тысячными долями процента и менее
Углерод, азот, водород, кислород Натрий, калий, кальций, магний, железо, сера, фосфор, хлор Кадмий, медь, цинк, фтор, кобальт и др.
Входят в состав основных органических веществ (белки, липиды, углеводы, нуклеиновые кислоты), а также в состав многих неорганических соединений Входят в состав органических и неорганических соединений (сложные белки, пигменты, фосфолипиды, нуклеиновые кислоты, неорганические соли и др.) Входят в состав ферментов, гормонов, витаминов и др.
Вода и ее роль в клетке

Содержание воды в клетках различных тканей колеблется от 20% (в костной ткани) до 85% (в нервной ткани).

Молекула воды полярная (является диполем), что делает ее хорошим растворителем. Полярность и нелинейность молекулы воды определяется тем, что атомы водорода и кислорода, входящие в ее состав, различны по размерам и электроотрицательности.

Вода – хороший растворитель. Электростатическое притяжение между полярными молекулами воды и ионами сильнее, чем притяжение между катионом и анионом. В водном растворе ионы гидратируются.

Вещества, молекулы которых полярны и легко взаимодействуют с молекулами воды, называются гидрофильными. Вещества, молекулы которых неполярны и не могут растворяться в воде, называют гидрофобными. В воде такие вещества взаимодействуют друг с другом, образуя комплексы таким образом, чтобы с водой соприкасалась как можно меньшая поверхность.

Молекулы воды способны образовывать водородные связи. Одна молекула может образовать водородные связи с 4 другими молекулами воды.

Способность молекул воды образовывать водородные связи обеспечивает ряд ее свойств:

Удельная теплоемкость – количество тепла, необходимое для повышения температуры 1 кг воды на 1°С, очень велика. Большое количество энергии тратится на разрыв водородных связей. Водородные связи являются причиной вязкости воды, а также обеспечивают силы поверхностного натяжения: на поверхности воды из-за сильного притяжения ее молекул возникают силы сцепления, направленные внутрь воды.

Таблица 8 – Свойства воды

Свойства воды Роль воды, определяемая этим свойством
Молекулы воды являются диполями, вода – полярное вещество Вода – хороший растворитель
Вода несжимаема Вода обеспечивает тургор клеток
Вода обладает высокой теплоемкостью и теплопроводностью Вода участвует в теплорегуляции клетки
Вода обладает текучестью Вода переносит растворенные в ней вещества

Другие функции воды в клетке:

Неорганические соли и их роль в клетке

В большинстве клеток и тканей соли присутствуют в растворенном состоянии, т.е. в виде катионов и анионов. Некоторые ткани содержат нерастворимые соли в составе своего межклеточного вещества (например, костная ткань животных).

Основными катионами клеток являются К+, Na+, Ca2+, Mg2+, основными анионами – Cl-, HPO24-, H2PO4-, HCO-3.

Катионы и анионы распределены неравномерно между клеткой и внеклеточной средой, что является необходимым условием существования клетки. Так, содержание ионов калия существенно выше внутри клетки, а ионов натрия – во внеклеточной среде.

Таблица 9 – Значение некоторых ионов в клетке

Ионы натрия, калия и хлора Участвуют в формировании нервных импульсов
Ионы калия, кальция, магния Активируют ряд ферментов
Ионы кальция
  • Участвуют в свертывании крови
  • Участвуют в мышечном сокращении
  • В составе извести являются компонентами межклеточного вещества костной ткани, раковин моллюсков и др.
Ионы магния Входят в состав хлорофилла
Ионы железа Fe2+ Входят в состав гемоглобина
Ионы цинка Входят в состав гормона поджелудочной железы инсулина
Ионы иода Входят в состав гормона щитовидной железы тироксина
Анионы HPO24-, H2PO4-, HCO-3 Входят в состав буферных систем клетки, которые поддерживают рН на постоянном уровне
Анионы РО43- Входят в состав ряда органических веществ: нуклеотидов, фосфолипидов и др.
Органические вещества клетки их роль

Углеводы и их роль в клетке

Эти соединения имеют общую формулу Cn(H2O)n, где n>3

Таблица 10 – Классификация углеводов и их свойства

Характеристика Моносахариды Полисахариды первого порядка Полисахариды второго порядка
Строение Состоят из одной молекулы, которая может включать 3 (триозы), 4 (тетрозы), 5 (пентозы) или 6 (гексозы) атомов углерода Состоят из 2–4 остатков моносахаридов Состоят из большого числа остатков моносахаридов
Свойства Имеют кристаллическую форму, хорошо растворимы в воде, имеют сладкий вкус Имеют кристаллическую форму, хорошо растворимы в воде, имеют сладкий вкус Не имеют кристаллической формы, нерастворимы в воде
Примеры

Пентозы – рибоза, дезоксирибоза.

Гексозы – глюкоза, фруктоза, галактоза

Дисахариды – сахароза, мальтоза, лактоза Крахмал, целлюлоза, гликоген, хитин

Функции углеводов:

Липиды и их роль в клетке

Липиды или жиры – это сложные эфиры трехатомного спирта глицерина и высокомолекулярных карбоновых кислот (жирных кислот). Молекула липида состоит из гидрофильной головки, в состав которой входит глицерин, остаток фосфорной кислоты (фосфолипид) или углевод (гликолипид), и двух гидрофобных хвостов, состоящих из остатков жирных кислот (рис. 12).

Рисунок 12 – Схема молекулы фосфолипида: 1 – жирнокислотные хвосты; 2 – полярная головка

Функции липидов:

Белки и их роль в клетке

Белки представляют собой полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. В природе существует около 300 аминокислот, но в белках обнаружено только 20 из них. Особенностью аминокислот является наличие аминогруппы (NH2) и карбоксильной группы (СООН). Участки молекул, лежащие вне амино- и карбоксильной групп и определяющие специфику аминокислоты, называются радикалом.

Аминокислоты, которые не могут синтезироваться в организме человека, называются незаменимыми. К незаменимым относятся гистидин, лейцин, изолейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан, валин.

Аминокислоты, входящие в состав белков, можно разбить на две группы, в зависимости от того, каким является их радикал – полярным или неполярным. К неполярным аминокислотам относятся аланин, валин, изолейцин, лейцин, метионин, пролин, триптофан, фенилаланин. Полярными аминокислотами являются все остальные, например, аргинин, аспарагин, аспарагиновая кислота, гистидин, лизин, тирозин, треонин и др.

Соединение аминокислот в цепь происходит за счет амино- и карбоксильной групп, при этом образуется пептидная связь.

Пептидная связь – прочная ковалентная связь. Разнообразие белков определяется аминокислотами, которые входят в состав белка.

Таблица 11 – Уровни организации белковой молекулы

Уровень организации Описание Основные взаимодействия
Первичная линейная последовательность аминокислот пептидные связи
Вторичная спирально закрученная молекула водородные связи
Третичная глобула (шарообразная молекула) гидрофобные взаимодействия, электростатические взаимодействия, дисульфидные связи
Четвертичная объединение нескольких глобул в единый комплекс гидрофобные взаимодействия

Первичная структура белка образуется в результате биосинтеза на рибосомах, однако в таком состоянии белки в клетке не существуют. Они приобретают более высокие уровни организации – вторичную, третичную или четвертичную структуры.

Вторичная структура представляет собой спирально закрученную молекулу. Между витками спирали образуются водородные связи (между кислородом карбоксильной группы и водородом аминогруппы). Водородные связи гораздо слабее ковалентных, но их образуется большое количество, поэтому они обеспечивают образование довольно прочной структуры.

Третичная структура белка представляет собой глобулу – шарообразную структуру. Связи, поддерживающие третичную структуру, довольно слабые. Они возникают, в частности, в результате гидрофобного взаимодействия. Это взаимодействие связано с силами притяжения между неполярными участками белка в водной среде. Гидрофобные остатки некоторых аминокислот в водном растворе сближаются, «слипаются» и тем самым стабилизируют структуру белка. Внутри белковой глобулы оказываются гидрофобные остатки аминокислот, а на поверхности глобулы – гидрофильные. Кроме гидрофобного взаимодействия в поддержании третичной структуры участвуют электростатические силы между заряженными участками аминокислот. Между атомами серы, которую содержат некоторые аминокислоты, образуются ковалентные дисульфидные мостики. Третичная структура не является конечной. К макромолекуле белка могут присоединяться макромолекулы такого же белка или молекулы других белков. Такая структура называется четвертичной (рис. 13).

Рисунок 13 – Уровни организации молекул белка

Начиная со вторичной структуры пространственные конформации белка поддерживаются слабыми взаимодействиями. Под воздействием внешних факторов (изменение температуры, солевого состава среды, рН, под действием радиации и иных факторов) слабые связи, стабилизирующие макромолекулу, рвутся, что приводит к изменению структуры белка. Этот процесс называется денатурацией. Денатурация может быть обратимой и необратимой

Функции белка. Белки выполняют наиболее разнообразные функции по сравнению с другими веществами клетки.

  1. Структурная – белки входят в состав биомембран и ряда органоидов, например, рибосом. Белки соединительных тканей обеспечивают их прочность и эластичность: кератин шерсти и волос, коллаген сухожилий, хрящей и др.
  2. Ферментативная – белки являются биокатализаторами, которые ускоряют протекание биохимических реакций в клетке (далее – подробно).
  3. Транспортная – многие белки являются транспортерами ряда веществ, например, гемоглобин переносит кислород; многие белки клеточных мембран образуют транспортные системы клетки: каналы, обменники, насосы.
  4. Регуляторная – белки-регуляторы контролируют процессы, происходящие в клетке. Например, гормоны пептидной или белковой природы (гормон роста, инсулин и др.), влияя на продукцию или активность белков-ферментов, управляют обменными процессами в клетке.
  5. Двигательная – белки осуществляют движения клеток или их частей, например белки мышечной ткани актин и миозин обеспечивают движение мышц.
  6. Защитная функция белков реализуется антителами, интерфероном и фибриногеном.
  7. Антитела, вырабатываемые лимфоцитами, противостоят возбудителям болезней.
  8. Интерферон – белок, приостанавливающий размножение вирусов.
  9. Фибриноген – растворимый белок плазмы крови, на последнем этапе свертывания крови переходящий в нерастворимый белок фибрин, который участвует в образовании тромба.
  10. Рецепторную или сигнальную функцию выполняют специфические белки, встроенные в биомембраны, которые реагируют с химическими веществами (например, гормонами или нейромедиаторами), вызывая изменение функционирования клетки.
  11. Энергетическая – белки после их расщепления на аминокислоты и дезаминирования (реакция отщепления аминогруппы) служат субстратами для реакций энергетического обмена. Дезаминирование аминокислот – отщепление аминогруппы, которая преобразуется в аммиак, а затем в мочевину.
Белки-ферменты

Фермент – биологический катализатор белковой природы, ускоряющий биохимические процессы в клетке.

Субстрат – вещество, с которым взаимодействует фермент.

Ферментативная реакция проходит по следующей схеме:

В ходе ферментативной реакции образуется фермент-субстратный комплекс, который распадается на свободный фермент и продукт реакции. Таким образом, фермент не расходуется в ходе реакции.

Фермент имеет центр для связывания субстрата, который называют активным центром. Субстрат и фермент подходят друг к другу, как ключ к замку.

Для активизации фермента необходимы специальные вещества, в роли которых могут выступать витамины (никотиновая кислота, витамины группы В), ионы металлов и др.

Кроме активаторов, известны вещества, которые, напротив, снижают скорость ферментативной реакции или вообще прекращают ее. Эти вещества называются ингибиторами.

Скорость ферментативной реакции зависит от ряда факторов внешней среды, в частности от температуры, и рН среды, а также от наличия ингибиторов. Максимальная скорость ферментативной реакции отмечается при оптимальных значениях температуры и рН, а также в отсутствие ингибиторов. Фермент активен при определенной температуре среды. Увеличение или уменьшение температуры приводит к снижению скорости ферментативной реакции. Оптимальная температура для ферментов человеческого организма 37–380С. Кроме того, для каждого фермента существует оптимальное значение рН, при котором трехмерная структура фермента в области активного центра принимает необходимую форму.

Нуклеиновые кислоты и их роль в клетке

Нуклеиновые кислоты были открыты в конце XIX века Мишером. Их структура была изучена уже в ХХ веке. Расшифровка структуры ДНК связана с именами Уотсона и Крика (1953).

Различают дезоксирибонуклеиновую (ДНК) и рибонуклеиновую (РНК) кислоты. Мономерами нуклеиновых кислот (НК) являются нуклеотиды. В состав каждого нуклеотида входят азотистое основание, пентоза, остаток фосфорной кислоты.

Азотистые основания разделяются на две группы – производные пурина и производные пиримидина. К пуриновым азотистым основаниям относятся аденин и гуанин, к пиримидиновым принадлежат тимин, цитозин и урацил.

Пентозы (пятиуглеродные моносахариды) представлены рибозой и дезоксирибозой.

Соединение нуклеотидов в цепь происходит благодаря эфирным связям, которые образуются между остатками пентоз и фосфорной кислоты. Таким образом, формируется сахарно-фосфорный скелет молекулы (рис. 14).

Таблица 12 – Сравнительная характеристика ДНК и РНК

Признак ДНК РНК
Локализация в клетке Ядро, митохондрии, хлоропласты Ядро, митохондрии, хлоропласты, цитоплазма, рибосомы
Локализация в ядре Хромосомы Ядрышко
Вид молекулы Двойная правозакрученная спираль (две полинуклеотидные цепи, соединенные водородными связями) Одна полинуклеотидная цепь
Мономеры Дезоксирибонуклеотиды Рибонуклеотиды
Строение мономера
Пуриновые азотистые основания Аденин, гуанин Аденин, гуанин
Пиримидиновые азотистые основания Тимин, цитозин Урацил, цитозин
Пентоза Дезоксирибоза Рибоза
Остаток фосфорной кислоты имеется имеется
Свойства Стабильность, способность к самоудвоению Лабильность
Функции
  • Химическая основа гена
  • Хранение и передача наследственной информации
  • Синтез ДНК
  • Синтез РНК

Различны для разных видов РНК

  • и-РНК – передача информации о структуре белка с ДНК на рибосому
  • т-РНК – транспорт аминокислот к рибосомам
  • р-РНК входят в состав рибосом

Двойная спираль ДНК образуется благодаря наличию водородных связей между комплементарными азотистыми основаниями разных цепей (рис. 14). Комплементарными являются такие азотистые основания, пространственная конфигурация которых позволяет образовывать им между собой водородные связи.

Комплементарную пару образуют одно пуриновое и одно пиримидиновое основания.

Комплементарные пары:

Между тимином и аденином образуется две, а между гуанином и цитозином – три водородные связи.

Рисунок 14 – Структура РНК и ДНК